La caractérisation des antigènes de surface des streptocoques du groupe B sérotype III (SGB) a révélé l'existence d'une protéine migrant à une M_r ~ 173 500 sur un gel de SDS polyacrylamide dont la séquence N-terminale en acides aminés était identique à celle du récepteur de la plasmine (Plr) des streptocoques du groupe A (SGA), une glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) localisée en surface. Cette étude amorce la caractérisation de la GAPDH de SGB et l'évaluation de son activité fonctionnelle sur la surface cellulaire. Le gène gapC de 1,0 kb de SBG a été amplifié par PCR. plr et gapC démontraient un homologie de 87 %. Un anticorps monoclonal anti-Plr a réagit avec des cellules SBG entière, ce qui indique que la GAPDH des SGB est située à leurs surfaces. De la GAPDH fonctionnelle fut détectée à la surface d'une série de sérotypes de SGB. L'anticorps anti-Plr a reconnu des bandes de protéines de SGB d'environ 41 et 173,5 kDa par immunobuvardage de type Western. Ces bandes pourraient représenter les formes monomériques et tétramériques de la molécule de GAPDH. Une analyse par immunobuvardage de type Western a démontré que la GAPDH de SGB interagissait avec le plasminogène lys et glu. La GAPDH de SGB en phase liquide a interagi avec du plasminogène lys et glu immobilisés, tel que constaté par test ELISA, de même qu'avec de l'actine et du fibrinogène immobilisés. Une GAPDH enzymatiquement active, capable de se lie à des protéines du cytosquelette et de la matrice extracellulaire, est exprimée à la surface des SGB.Mots clés : streptocoques du groupe B, glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase.[Traduit par la Rédaction]